Mus IL-1β ELISA Kit
Nyckelfunktioner och detaljer
- Specifikation:
- Känslighet:
- Standardkurvområde:
- Standardkurvgradient:
- Antal inkubationer:
- Provvolym:
- Analystyp:
- Driftslängd:
-
Märke:
KAT.NR. : AEM0029
US$ Välj
US$ Välj
Storlek:
Trail, bulkstorlek eller anpassade önskemål Vänligen kontakta oss
Produktdetaljer
Bakgrund
Interleukin 1 (IL-1)-familjen av proteiner består av IL-1 alfa, IL-1 beta och IL-1-receptorantagonisten (IL-1ra). IL-1 alfa och IL-1 beta binder till samma cellytereceptorer och delar biologiska funktioner. IL-1 produceras inte av ostimulerade celler från friska individer med undantag av hudkeratinocyter, vissa epitelceller och vissa celler i det centrala nervsystemet. Men som svar på inflammatoriska medel, infektioner eller mikrobiella endotoxiner, ses en dramatisk ökning av produktionen av IL-1 av makrofager och olika andra celltyper. IL-1 beta spelar en central roll i immun- och inflammatoriska svar, benombyggnad, feber, kolhydratmetabolism och GH/IGF-I-fysiologi. Olämplig eller långvarig produktion av IL-1 har varit inblandad i en mängd olika patologiska tillstånd inklusive sepsis, reumatoid artrit, inflammatorisk tarmsjukdom, akut och kronisk myelogen leukemi, insulinberoende diabetes mellitus, åderförkalkning, neuronal skada och åldrande-relaterade sjukdomar.
IL-1 alfa och IL-1 beta är strukturellt besläktade polypeptider som visar ungefär 25 % homologi på aminosyranivå (aa). Båda syntetiseras som 31 kDa-prekursorer som därefter klyvs till mogna proteiner på cirka 17,5 kDa. Klyvning av IL-1 beta-prekursorn av Caspase-1/ICE är ett nyckelsteg i det inflammatoriska svaret. Varken IL-1 alfa eller IL-1 beta innehåller en typisk hydrofob signalpeptid, men bevis tyder på att dessa faktorer kan utsöndras av icke-klassiska vägar. En del av obearbetad IL-1 alfa kan presenteras på cellmembranet och kan behålla biologisk aktivitet. Prekursorformen av IL-1 beta, till skillnad från IL-1 alfa-prekursorn, visar liten eller ingen biologisk aktivitet i jämförelse med den bearbetade formen. Både obearbetade och mogna former av IL-1 beta exporteras från cellen.
IL-1 alfa och IL-1 beta utövar sina effekter genom immunglobulinsuperfamiljreceptorer som dessutom binder IL-1ra. 80 kDa transmembrantyp I-receptorn (IL-1 RI) uttrycks på T-celler, fibroblaster, keratinocyter, endotelceller, synoviala foderceller, kondrocyter och hepatocyter. 68 kDa transmembrantyp II-receptorn (IL-1 RII) uttrycks på B-celler, neutrofiler och benmärgsceller. De två IL-1-receptortyperna visar ungefär 28 % homologi i sina extracellulära domäner men skiljer sig signifikant genom att typ II-receptorn har en cytoplasmatisk domän på endast 29 aa, medan typ I-receptorn har en 213 aa cytoplasmatisk domän. IL-1 RII verkar inte signalera som svar på IL-1 och kan fungera som en lockbetereceptor som dämpar IL-1-funktionen. IL-1-receptoraccessoarproteinet (IL-1 RAcP) associerar med IL-1 RI och krävs för IL-1 RI-signaltransduktion. IL-1ra är en utsöndrad molekyl som fungerar som en kompetitiv hämmare av IL-1. Lösliga former av både IL-1 RI och IL-1 RII har detekterats i human plasma, synovialvätskor och det konditionerade mediet från flera mänskliga cellinjer. Dessutom kodas IL-1-bindande proteiner som liknar lösligt IL-1RII av vaccinia- och kokoppsvirus.
IL-1 alfa och IL-1 beta är strukturellt besläktade polypeptider som visar ungefär 25 % homologi på aminosyranivå (aa). Båda syntetiseras som 31 kDa-prekursorer som därefter klyvs till mogna proteiner på cirka 17,5 kDa. Klyvning av IL-1 beta-prekursorn av Caspase-1/ICE är ett nyckelsteg i det inflammatoriska svaret. Varken IL-1 alfa eller IL-1 beta innehåller en typisk hydrofob signalpeptid, men bevis tyder på att dessa faktorer kan utsöndras av icke-klassiska vägar. En del av obearbetad IL-1 alfa kan presenteras på cellmembranet och kan behålla biologisk aktivitet. Prekursorformen av IL-1 beta, till skillnad från IL-1 alfa-prekursorn, visar liten eller ingen biologisk aktivitet i jämförelse med den bearbetade formen. Både obearbetade och mogna former av IL-1 beta exporteras från cellen.
IL-1 alfa och IL-1 beta utövar sina effekter genom immunglobulinsuperfamiljreceptorer som dessutom binder IL-1ra. 80 kDa transmembrantyp I-receptorn (IL-1 RI) uttrycks på T-celler, fibroblaster, keratinocyter, endotelceller, synoviala foderceller, kondrocyter och hepatocyter. 68 kDa transmembrantyp II-receptorn (IL-1 RII) uttrycks på B-celler, neutrofiler och benmärgsceller. De två IL-1-receptortyperna visar ungefär 28 % homologi i sina extracellulära domäner men skiljer sig signifikant genom att typ II-receptorn har en cytoplasmatisk domän på endast 29 aa, medan typ I-receptorn har en 213 aa cytoplasmatisk domän. IL-1 RII verkar inte signalera som svar på IL-1 och kan fungera som en lockbetereceptor som dämpar IL-1-funktionen. IL-1-receptoraccessoarproteinet (IL-1 RAcP) associerar med IL-1 RI och krävs för IL-1 RI-signaltransduktion. IL-1ra är en utsöndrad molekyl som fungerar som en kompetitiv hämmare av IL-1. Lösliga former av både IL-1 RI och IL-1 RII har detekterats i human plasma, synovialvätskor och det konditionerade mediet från flera mänskliga cellinjer. Dessutom kodas IL-1-bindande proteiner som liknar lösligt IL-1RII av vaccinia- och kokoppsvirus.
Typiska data
|
pg/ml |
O.D. |
Genomsnittlig |
Rättad |
|
|
0.00 |
0.0651 |
0.0701 |
0.0676 |
|
|
15.63 |
0.1104 |
0.1143 |
0.1124 |
0.0448 |
|
31.25 |
0.1660 |
0.1609 |
0.1635 |
0.0959 |
|
62.50 |
0.2623 |
0.2676 |
0.2650 |
0.1974 |
|
125.00 |
0.4740 |
0.4650 |
0.4695 |
0.4019 |
|
250.00 |
0.8593 |
0.8316 |
0.8455 |
0.7779 |
|
500.00 |
1.5070 |
1.6060 |
1.5565 |
1.4889 |
|
1000.00 |
2.7780 |
2.8080 |
2.7930 |
2.7254 |
Precision
|
Intra-assay Precision |
Inter-assay Precision |
|||||
|
Provnummer |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Genomsnitt (pg/ml) |
18.9 |
93.0 |
290.2 |
17.4 |
97.5 |
280.7 |
|
Standardavvikelse |
1.0 |
4.5 |
16.9 |
2.3 |
8.5 |
14.6 |
|
Variationskoefficient (%) |
5.3 |
4.9 |
5.8 |
6.1 |
6.1 |
5.7 |
Inter-assayprecision (precision mellan analyser) Tre prover med känd koncentration testades sex gånger på en platta för att bedöma intra-assayprecisionen.
Spike Recovery
Spike-återvinningen utvärderades genom att spika 3 nivåer av mus IL-1 beta i ett hälsomusserumprov. Det otillsatta serumet användes som blank i detta experiment.
Återvinningen varierade från 81 % till 111 % med en total genomsnittlig återhämtning på 98 %.
Återvinningen varierade från 81 % till 111 % med en total genomsnittlig återhämtning på 98 %.
Exempelvärden
| Provmatris | Prov utvärderat | Område (pg/ml) | Detekterbar (%) | Medelvärde för detekterbar (pg/ml) |
|---|---|---|---|---|
| Serum | 30 | n.d.-3,66 | 13 | 1.08 |
Serum/Plasma – Trettio prover från till synes friska möss utvärderades för närvaron av IL-1β i denna analys. Ingen medicinsk historia var tillgänglig för donatorerna. n.d. = ej-detekterbar. Prover uppmätta under känsligheten anses vara omöjliga att detektera.
Nya produkter
