Kit ELISA IL-1β per topi
Caratteristiche principali e dettagli
- Specifica:
- Sensibilità:
- Intervallo di curve standard:
- Gradiente curva standard:
- Numero di incubazioni:
- Volume del campione:
- Tipo di analisi:
- Durata dell'operazione:
-
Marca:
N. CAT. : AEM0029
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Dimensioni:
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Dettagli del prodotto
Sfondo
La famiglia di proteine dell'interleuchina 1 (IL-1) è costituita da IL-1 alfa, IL-1 beta e dall'antagonista del recettore IL-1 (IL-1ra). IL-1 alfa e IL-1 beta si legano agli stessi recettori sulla superficie cellulare e condividono funzioni biologiche. IL-1 non è prodotto da cellule non stimolate di individui sani, ad eccezione dei cheratinociti della pelle, di alcune cellule epiteliali e di alcune cellule del sistema nervoso centrale. Tuttavia, in risposta ad agenti infiammatori, infezioni o endotossine microbiche, si osserva un drammatico aumento della produzione di IL-1 da parte dei macrofagi e di vari altri tipi di cellule. IL-1 beta svolge un ruolo centrale nelle risposte immunitarie e infiammatorie, nel rimodellamento osseo, nella febbre, nel metabolismo dei carboidrati e nella fisiologia del GH/IGF-I. La produzione inappropriata o prolungata di IL-1 è stata implicata in una varietà di condizioni patologiche tra cui sepsi, artrite reumatoide, malattia infiammatoria intestinale, leucemia mieloide acuta e cronica, diabete mellito insulino-dipendente, aterosclerosi, danno neuronale e malattie legate all'invecchiamento.
IL-1 alfa e IL-1 beta sono polipeptidi strutturalmente correlati che mostrano circa il 25% di omologia a livello di amminoacidi (aa). Entrambi sono sintetizzati come precursori da 31 kDa che vengono successivamente scissi in proteine mature da circa 17,5 kDa. La scissione del precursore beta di IL-1 da parte di Caspase-1/ICE è un passaggio fondamentale nella risposta infiammatoria. Né IL-1 alfa né IL-1 beta contengono un tipico peptide segnale idrofobico, ma l'evidenza suggerisce che questi fattori possono essere secreti attraverso vie non-classiche. Una porzione di IL-1 alfa non trasformata può essere presente sulla membrana cellulare e può mantenere l'attività biologica. La forma precursore di IL-1 beta, a differenza del precursore di IL-1 alfa, mostra poca o nessuna attività biologica rispetto alla forma trasformata. Sia le forme non trasformate che quelle mature di IL-1 beta vengono esportate dalla cellula.
IL-1 alfa e IL-1 beta esercitano i loro effetti attraverso i recettori della superfamiglia delle immunoglobuline che legano inoltre IL-1ra. Il recettore transmembrana di tipo I da 80 kDa (IL-1 RI) è espresso su cellule T, fibroblasti, cheratinociti, cellule endoteliali, cellule del rivestimento sinoviale, condrociti ed epatociti. Il recettore transmembrana di tipo II da 68 kDa (IL-1 RII) è espresso sulle cellule B, sui neutrofili e sulle cellule del midollo osseo. I due tipi di recettori IL-1 mostrano circa il 28% di omologia nei loro domini extracellulari, ma differiscono significativamente in quanto il recettore di tipo II ha un dominio citoplasmatico di soli 29 aa, mentre il recettore di tipo I ha un dominio citoplasmatico di 213 aa. IL-1 RII non sembra segnalare in risposta a IL-1 e può funzionare come un recettore esca che attenua la funzione di IL-1. La proteina accessoria del recettore IL-1 (IL-1 RAcP) si associa a IL-1 RI ed è necessaria per la trasduzione del segnale di IL-1 RI. IL-1ra è una molecola secreta che funziona come un inibitore competitivo di IL-1. Forme solubili sia di IL-1 RI che di IL-1 RII sono state rilevate nel plasma umano, nei fluidi sinoviali e nei mezzi condizionati di diverse linee cellulari umane. Inoltre, le proteine leganti IL-1 che assomigliano al RII solubile di IL-1 sono codificate dai virus del vaiolo vaccino e del vaiolo bovino.
IL-1 alfa e IL-1 beta sono polipeptidi strutturalmente correlati che mostrano circa il 25% di omologia a livello di amminoacidi (aa). Entrambi sono sintetizzati come precursori da 31 kDa che vengono successivamente scissi in proteine mature da circa 17,5 kDa. La scissione del precursore beta di IL-1 da parte di Caspase-1/ICE è un passaggio fondamentale nella risposta infiammatoria. Né IL-1 alfa né IL-1 beta contengono un tipico peptide segnale idrofobico, ma l'evidenza suggerisce che questi fattori possono essere secreti attraverso vie non-classiche. Una porzione di IL-1 alfa non trasformata può essere presente sulla membrana cellulare e può mantenere l'attività biologica. La forma precursore di IL-1 beta, a differenza del precursore di IL-1 alfa, mostra poca o nessuna attività biologica rispetto alla forma trasformata. Sia le forme non trasformate che quelle mature di IL-1 beta vengono esportate dalla cellula.
IL-1 alfa e IL-1 beta esercitano i loro effetti attraverso i recettori della superfamiglia delle immunoglobuline che legano inoltre IL-1ra. Il recettore transmembrana di tipo I da 80 kDa (IL-1 RI) è espresso su cellule T, fibroblasti, cheratinociti, cellule endoteliali, cellule del rivestimento sinoviale, condrociti ed epatociti. Il recettore transmembrana di tipo II da 68 kDa (IL-1 RII) è espresso sulle cellule B, sui neutrofili e sulle cellule del midollo osseo. I due tipi di recettori IL-1 mostrano circa il 28% di omologia nei loro domini extracellulari, ma differiscono significativamente in quanto il recettore di tipo II ha un dominio citoplasmatico di soli 29 aa, mentre il recettore di tipo I ha un dominio citoplasmatico di 213 aa. IL-1 RII non sembra segnalare in risposta a IL-1 e può funzionare come un recettore esca che attenua la funzione di IL-1. La proteina accessoria del recettore IL-1 (IL-1 RAcP) si associa a IL-1 RI ed è necessaria per la trasduzione del segnale di IL-1 RI. IL-1ra è una molecola secreta che funziona come un inibitore competitivo di IL-1. Forme solubili sia di IL-1 RI che di IL-1 RII sono state rilevate nel plasma umano, nei fluidi sinoviali e nei mezzi condizionati di diverse linee cellulari umane. Inoltre, le proteine leganti IL-1 che assomigliano al RII solubile di IL-1 sono codificate dai virus del vaiolo vaccino e del vaiolo bovino.
Dati tipici
|
pg/ml |
D.O. |
Nella media |
Corretto |
|
|
0.00 |
0.0651 |
0.0701 |
0.0676 |
|
|
15.63 |
0.1104 |
0.1143 |
0.1124 |
0.0448 |
|
31.25 |
0.1660 |
0.1609 |
0.1635 |
0.0959 |
|
62.50 |
0.2623 |
0.2676 |
0.2650 |
0.1974 |
|
125.00 |
0.4740 |
0.4650 |
0.4695 |
0.4019 |
|
250.00 |
0.8593 |
0.8316 |
0.8455 |
0.7779 |
|
500.00 |
1.5070 |
1.6060 |
1.5565 |
1.4889 |
|
1000.00 |
2.7780 |
2.8080 |
2.7930 |
2.7254 |
Precisione
|
Precisione intra-test |
Precisione inter-test |
|||||
|
Numero del campione |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Media (pg/ml) |
18.9 |
93.0 |
290.2 |
17.4 |
97.5 |
280.7 |
|
Deviazione standard |
1.0 |
4.5 |
16.9 |
2.3 |
8.5 |
14.6 |
|
Coefficiente di variazione(%) |
5.3 |
4.9 |
5.8 |
6.1 |
6.1 |
5.7 |
Precisione intra-analisi (precisione tra analisi) Tre campioni con concentrazione nota sono stati analizzati sei volte su una piastra per valutare la precisione intra-analisi.
Recupero dei picchi
Il recupero del picco è stato valutato aggiungendo 3 livelli di IL-1 beta di topo a un campione di siero di topo sano. Il siero non addizionato è stato utilizzato come bianco in questo esperimento.
Il recupero variava dall'81% al 111% con un recupero medio complessivo del 98%.
Il recupero variava dall'81% al 111% con un recupero medio complessivo del 98%.
Valori campione
| Matrice del campione | Campione valutato | Intervallo (pg/ml) | Rilevabile (%) | Media rilevabile (pg/ml) |
|---|---|---|---|---|
| Siero | 30 | nd-3.66 | 13 | 1.08 |
Siero/Plasma – In questo test è stata valutata la presenza di IL-1β in trenta campioni provenienti da topi apparentemente sani. Non erano disponibili le cartelle cliniche dei donatori. nd = non-rilevabile. I campioni misurati al di sotto della sensibilità sono considerati non-rilevabili.
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