Kit ELISA IGF1 de ratón/rata
Características y detalles clave
- Especificación:
- Sensibilidad:
- Rango de curva estándar:
- Degradado de curva estándar:
- Número de incubaciones:
- Volumen de muestra:
- Tipo de ensayo:
- Duración de la operación:
-
Marca:
Detalles del producto
El receptor IGF-I es una proteína transmembrana heterotetramérica unida por disulfuro que consta de dos subunidades alfa y dos beta. Tanto la subunidad alfa como la beta están codificadas dentro de un único ADNc precursor del receptor. El polipéptido prorreceptor se escinde proteolíticamente y se une por disulfuro para producir el receptor heterotetramérico maduro. La subunidad alfa del receptor IGF-I es extracelular, mientras que la subunidad beta tiene un dominio extracelular, un dominio transmembrana y un dominio de tirosina quinasa citoplasmática. El receptor IGF-I se expresa altamente en todos los tipos de células y tejidos.
IGF-II R es una glicoproteína transmembrana de tipo I que contiene una región extracelular de 2264 aminoácidos (aa), un segmento transmembrana de 23 aa y una cola citoplasmática de 124 aa. IGF-II R regula muchas funciones biológicas diversas que van desde el tráfico intracelular hasta la internalización de factores extracelulares y la modulación de las respuestas celulares. Entrega enzimas lisosomales etiquetadas con M6P recién sintetizadas desde la red transgolgi a los endosomas, y facilita la eliminación de enzimas lisosomales extracelulares y que degradan la matriz mediante la internalización en vesículas recubiertas de clatrina y su entrega en los endosomas. Con respecto a la biología del IGF-II, parecería que el IGF-II R es principalmente un regulador de los niveles locales de IGF-II, apuntando al IGF-II para su destrucción en los lisosomas.
Los receptores heterotetraméricos para insulina (INS R) e IGF-I (IGF-I R) son tirosina quinasas receptoras que constan de dos subunidades alfa de unión a ligando y dos subunidades beta. La unión del ligando induce la autofosforilación en múltiples residuos de tirosina de las subunidades beta. La fosforilación de Tyr1162 y 1163 en INS R y Tyr1135 y 1136 en IGF-I R estimula la actividad quinasa intrínseca.
|
ng/ml |
D.O. |
Promedio |
Corregido |
|
|
0.00 |
0.0054 |
0.0060 |
0.0057 |
|
|
1.23 |
0.0110 |
0.0105 |
0.0108 |
0.0051 |
|
3.07 |
0.0193 |
0.0197 |
0.0195 |
0.0138 |
|
7.68 |
0.0436 |
0.0484 |
0.0460 |
0.0403 |
|
19.20 |
0.1256 |
0.1296 |
0.1276 |
0.1219 |
|
48.00 |
0.4230 |
0.4038 |
0.4134 |
0.4077 |
|
120.00 |
1.3870 |
1.3390 |
1.3630 |
1.3573 |
|
300.00 |
3.3950 |
3.3240 |
3.3595 |
3.3538 |
|
Precisión intra-ensayo |
Precisión inter-ensayo |
|||||
|
Número de muestra |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Promedio (ng/ml) |
6.4 |
28.9 |
120.6 |
6.7 |
30.4 |
127.4 |
|
Desviación estándar |
0.2 |
1.1 |
5.9 |
0.3 |
1.3 |
5.5 |
|
Coeficiente de variación (%) |
3.7 |
3.7 |
4.9 |
3.8 |
4.2 |
4.3 |
La recuperación osciló entre el 81% y el 119% con una recuperación media general del 99%.
| Matriz de muestra | Muestra evaluada | Rango (ng/ml) | Detectables (%) | Media de detectables (ng/ml) |
|---|---|---|---|---|
| suero | 30 | 64,64-353,03 | 100 | 179.59 |
Suero/Plasma: se evaluaron treinta muestras de ratones aparentemente sanos para detectar la presencia de IGF-I/IGF-1 en este ensayo. No se disponía de antecedentes médicos de los donantes.
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