Kit ELISA IL-1β de ratón
Características y detalles clave
- Especificación:
- Sensibilidad:
- Rango de curva estándar:
- Degradado de curva estándar:
- Número de incubaciones:
- Volumen de muestra:
- Tipo de ensayo:
- Duración de la operación:
-
Marca:
CAT.NO. : AEM0029
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Detalles del producto
Antecedentes
La familia de proteínas Interleucina 1 (IL-1) está formada por IL-1 alfa, IL-1 beta y el antagonista del receptor de IL-1 (IL-1ra). La IL-1 alfa y la IL-1 beta se unen a los mismos receptores de la superficie celular y comparten funciones biológicas. La IL-1 no es producida por células no estimuladas de individuos sanos, a excepción de los queratinocitos de la piel, algunas células epiteliales y ciertas células del sistema nervioso central. Sin embargo, en respuesta a agentes inflamatorios, infecciones o endotoxinas microbianas, se observa un aumento espectacular en la producción de IL-1 por macrófagos y otros tipos de células. IL-1 beta desempeña un papel central en las respuestas inmunes e inflamatorias, la remodelación ósea, la fiebre, el metabolismo de los carbohidratos y la fisiología de GH/IGF-I. La producción inapropiada o prolongada de IL-1 se ha implicado en una variedad de condiciones patológicas que incluyen sepsis, artritis reumatoide, enfermedad inflamatoria intestinal, leucemia mielógena aguda y crónica, diabetes mellitus insulinodependiente, aterosclerosis, lesión neuronal y enfermedades relacionadas con el envejecimiento.
IL-1 alfa e IL-1 beta son polipéptidos estructuralmente relacionados que muestran aproximadamente un 25 % de homología a nivel de aminoácidos (aa). Ambos se sintetizan como precursores de 31 kDa que posteriormente se escinden en proteínas maduras de aproximadamente 17,5 kDa. La escisión del precursor IL-1 beta por Caspasa-1/ICE es un paso clave en la respuesta inflamatoria. Ni la IL-1 alfa ni la IL-1 beta contienen un péptido señal hidrofóbico típico, pero la evidencia sugiere que estos factores pueden secretarse por vías no clásicas. Una porción de IL-1 alfa sin procesar puede presentarse en la membrana celular y puede conservar actividad biológica. La forma precursora de IL-1 beta, a diferencia del precursor de IL-1 alfa, muestra poca o ninguna actividad biológica en comparación con la forma procesada. Tanto las formas maduras como las no procesadas de IL-1 beta se exportan desde la célula.
IL-1 alfa e IL-1 beta ejercen sus efectos a través de receptores de la superfamilia de inmunoglobulinas que además se unen a IL-1ra. El receptor transmembrana tipo I de 80 kDa (IL-1 RI) se expresa en células T, fibroblastos, queratinocitos, células endoteliales, células del revestimiento sinovial, condrocitos y hepatocitos. El receptor transmembrana tipo II de 68 kDa (IL-1 RII) se expresa en células B, neutrófilos y células de la médula ósea. Los dos tipos de receptores de IL-1 muestran aproximadamente 28% de homología en sus dominios extracelulares, pero difieren significativamente en que el receptor de tipo II tiene un dominio citoplasmático de sólo 29 aa, mientras que el receptor de tipo I tiene un dominio citoplasmático de 213 aa. IL-1 RII no parece emitir señales en respuesta a IL-1 y puede funcionar como un receptor señuelo que atenúa la función de IL-1. La proteína accesoria del receptor IL-1 (IL-1 RAcP) se asocia con IL-1 RI y es necesaria para la transducción de señales de IL-1 RI. IL-1ra es una molécula secretada que funciona como un inhibidor competitivo de IL-1. Se han detectado formas solubles de IL-1 RI e IL-1 RII en plasma humano, líquidos sinoviales y medios condicionados de varias líneas celulares humanas. Además, los virus vaccinia y de la viruela vacuna codifican proteínas de unión a IL-1 que se asemejan a la IL-1 RII soluble.
IL-1 alfa e IL-1 beta son polipéptidos estructuralmente relacionados que muestran aproximadamente un 25 % de homología a nivel de aminoácidos (aa). Ambos se sintetizan como precursores de 31 kDa que posteriormente se escinden en proteínas maduras de aproximadamente 17,5 kDa. La escisión del precursor IL-1 beta por Caspasa-1/ICE es un paso clave en la respuesta inflamatoria. Ni la IL-1 alfa ni la IL-1 beta contienen un péptido señal hidrofóbico típico, pero la evidencia sugiere que estos factores pueden secretarse por vías no clásicas. Una porción de IL-1 alfa sin procesar puede presentarse en la membrana celular y puede conservar actividad biológica. La forma precursora de IL-1 beta, a diferencia del precursor de IL-1 alfa, muestra poca o ninguna actividad biológica en comparación con la forma procesada. Tanto las formas maduras como las no procesadas de IL-1 beta se exportan desde la célula.
IL-1 alfa e IL-1 beta ejercen sus efectos a través de receptores de la superfamilia de inmunoglobulinas que además se unen a IL-1ra. El receptor transmembrana tipo I de 80 kDa (IL-1 RI) se expresa en células T, fibroblastos, queratinocitos, células endoteliales, células del revestimiento sinovial, condrocitos y hepatocitos. El receptor transmembrana tipo II de 68 kDa (IL-1 RII) se expresa en células B, neutrófilos y células de la médula ósea. Los dos tipos de receptores de IL-1 muestran aproximadamente 28% de homología en sus dominios extracelulares, pero difieren significativamente en que el receptor de tipo II tiene un dominio citoplasmático de sólo 29 aa, mientras que el receptor de tipo I tiene un dominio citoplasmático de 213 aa. IL-1 RII no parece emitir señales en respuesta a IL-1 y puede funcionar como un receptor señuelo que atenúa la función de IL-1. La proteína accesoria del receptor IL-1 (IL-1 RAcP) se asocia con IL-1 RI y es necesaria para la transducción de señales de IL-1 RI. IL-1ra es una molécula secretada que funciona como un inhibidor competitivo de IL-1. Se han detectado formas solubles de IL-1 RI e IL-1 RII en plasma humano, líquidos sinoviales y medios condicionados de varias líneas celulares humanas. Además, los virus vaccinia y de la viruela vacuna codifican proteínas de unión a IL-1 que se asemejan a la IL-1 RII soluble.
Datos típicos
|
pg/ml |
D.O. |
Promedio |
Corregido |
|
|
0.00 |
0.0651 |
0.0701 |
0.0676 |
|
|
15.63 |
0.1104 |
0.1143 |
0.1124 |
0.0448 |
|
31.25 |
0.1660 |
0.1609 |
0.1635 |
0.0959 |
|
62.50 |
0.2623 |
0.2676 |
0.2650 |
0.1974 |
|
125.00 |
0.4740 |
0.4650 |
0.4695 |
0.4019 |
|
250.00 |
0.8593 |
0.8316 |
0.8455 |
0.7779 |
|
500.00 |
1.5070 |
1.6060 |
1.5565 |
1.4889 |
|
1000.00 |
2.7780 |
2.8080 |
2.7930 |
2.7254 |
Precisión
|
Precisión intra-ensayo |
Precisión inter-ensayo |
|||||
|
Número de muestra |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Promedio (pg/ml) |
18.9 |
93.0 |
290.2 |
17.4 |
97.5 |
280.7 |
|
Desviación estándar |
1.0 |
4.5 |
16.9 |
2.3 |
8.5 |
14.6 |
|
Coeficiente de variación (%) |
5.3 |
4.9 |
5.8 |
6.1 |
6.1 |
5.7 |
Precisión entre ensayos (Precisión entre ensayos) Se analizaron tres muestras de concentración conocida seis veces en una placa para evaluar la precisión intraensayo.
Recuperación de picos
La recuperación del pico se evaluó añadiendo 3 niveles de IL-1 beta de ratón a una muestra de suero de ratón sano. El suero no enriquecido se utilizó como blanco en este experimento.
La recuperación osciló entre el 81% y el 111% con una recuperación media general del 98%.
La recuperación osciló entre el 81% y el 111% con una recuperación media general del 98%.
Valores de muestra
| Matriz de muestra | Muestra evaluada | Rango (pg/ml) | Detectables (%) | Media de detectables (pg/ml) |
|---|---|---|---|---|
| suero | 30 | nd-3.66 | 13 | 1.08 |
Suero/plasma: se evaluaron treinta muestras de ratones aparentemente sanos para detectar la presencia de IL-1β en este ensayo. No se disponía de antecedentes médicos de los donantes. Dakota del Norte. = no-detectable. Las muestras medidas por debajo de la sensibilidad se consideran no detectables.
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