Fare IL-1β ELISA Kiti
Temel özellikler ve ayrıntılar
- Şartname:
- Hassasiyet:
- Standart Eğri Aralığı:
- Standart Eğri Gradyanı:
- Kuluçka Sayısı:
- Örnek Hacmi:
- Tahlil türü:
- Operasyon Süresi:
-
Marka:
KAT.NO. : AEM0029
ABD Doları Lütfen seçin
ABD Doları Lütfen seçin
Boyut:
İz, Toplu boyut veya Özel istekler Lütfen bizimle iletişime geçin
Ürün Detayları
Arkaplan
İnterlökin 1 (IL-1) protein ailesi, IL-1 alfa, IL-1 beta ve IL-1 reseptör antagonistinden (IL-1ra) oluşur. IL-1 alfa ve IL-1 beta, aynı hücre yüzeyi reseptörlerine bağlanır ve biyolojik işlevleri paylaşır. IL-1, cilt keratinositleri, bazı epitelyal hücreler ve merkezi sinir sisteminin belirli hücreleri haricinde, sağlıklı bireylerin uyarılmamış hücreleri tarafından üretilmez. Ancak inflamatuar ajanlara, enfeksiyonlara veya mikrobiyal endotoksinlere yanıt olarak makrofajlar ve diğer çeşitli hücre tipleri tarafından IL1'in üretiminde dramatik bir artış görülür. IL-1 beta, bağışıklık ve inflamatuar tepkilerde, kemiğin yeniden şekillenmesinde, ateş, karbonhidrat metabolizmasında ve GH/IGF-I fizyolojisinde merkezi bir rol oynar. Uygun olmayan veya uzun süreli IL-1 üretiminin, sepsis, romatoid artrit, inflamatuar barsak hastalığı, akut ve kronik miyelojenöz lösemi, insüline bağımlı diyabet, ateroskleroz, nöronal hasar ve yaşlanmaya bağlı hastalıklar dahil olmak üzere çeşitli patolojik durumlarda rol oynadığı gösterilmiştir.
IL-1 alfa ve IL-1 beta, amino asit (aa) seviyesinde yaklaşık %25 homoloji gösteren yapısal olarak ilişkili polipeptitlerdir. Her ikisi de daha sonra yaklaşık 17,5 kDa'lık olgun proteinlere bölünen 31 kDa'lık öncüler olarak sentezlenir. IL-1 beta öncülünün Kaspaz-1/ICE tarafından bölünmesi, inflamatuar yanıtta önemli bir adımdır. Ne IL-1 alfa ne de IL-1 beta tipik bir hidrofobik sinyal peptidi içermez, ancak kanıtlar bu faktörlerin klasik olmayan yollarla salgılanabileceğini göstermektedir. İşlenmemiş IL-1 alfanın bir kısmı hücre zarı üzerinde sunulabilir ve biyolojik aktiviteyi koruyabilir. IL-1 betanın öncü formu, IL-1 alfa öncüsünün aksine, işlenmiş forma kıyasla çok az biyolojik aktivite gösterir veya hiç biyolojik aktivite göstermez. IL-1 betanın hem işlenmemiş hem de olgun formları hücreden dışarı aktarılır.
IL-1 alfa ve IL-1 beta, etkilerini ek olarak IL-1ra'yı bağlayan immünoglobulin süper ailesi reseptörleri aracılığıyla gösterir. 80 kDa transmembran tip I reseptörü (IL-1 RI), T hücreleri, fibroblastlar, keratinositler, endotel hücreleri, sinovyal astar hücreleri, kondrositler ve hepatositlerde eksprese edilir. 68 kDa transmembran tip II reseptörü (IL-1 RII), B hücreleri, nötrofiller ve kemik iliği hücrelerinde eksprese edilir. İki IL-1 reseptör tipi, hücre dışı alanlarında yaklaşık %28 homoloji gösterir ancak tip II reseptörün yalnızca 29 aa'lık bir sitoplazmik alana sahip olması, buna karşın tip I reseptörün ise 213 aa sitoplazmik alana sahip olması açısından önemli ölçüde farklılık gösterir. IL-1 RII, IL-1'e yanıt olarak sinyal vermiyor gibi görünüyor ve IL-1 fonksiyonunu zayıflatan bir tuzak reseptör olarak işlev görebilir. IL-1 reseptör yardımcı proteini (IL-1 RAcP), IL-1 RI ile birleşir ve IL-1 RI sinyal iletimi için gereklidir. IL-1ra, IL-1'in rekabetçi bir inhibitörü olarak işlev gören, salgılanan bir moleküldür. Hem IL-1 RI hem de IL-1 RII'nin çözünür formları, insan plazmasında, sinoviyal sıvılarda ve birkaç insan hücre hattının şartlandırılmış ortamında tespit edilmiştir. Ek olarak, çözünür IL-1 RII'ye benzeyen IL-1 bağlayıcı proteinler, aşı ve inek çiçeği virüsleri tarafından kodlanır.
IL-1 alfa ve IL-1 beta, amino asit (aa) seviyesinde yaklaşık %25 homoloji gösteren yapısal olarak ilişkili polipeptitlerdir. Her ikisi de daha sonra yaklaşık 17,5 kDa'lık olgun proteinlere bölünen 31 kDa'lık öncüler olarak sentezlenir. IL-1 beta öncülünün Kaspaz-1/ICE tarafından bölünmesi, inflamatuar yanıtta önemli bir adımdır. Ne IL-1 alfa ne de IL-1 beta tipik bir hidrofobik sinyal peptidi içermez, ancak kanıtlar bu faktörlerin klasik olmayan yollarla salgılanabileceğini göstermektedir. İşlenmemiş IL-1 alfanın bir kısmı hücre zarı üzerinde sunulabilir ve biyolojik aktiviteyi koruyabilir. IL-1 betanın öncü formu, IL-1 alfa öncüsünün aksine, işlenmiş forma kıyasla çok az biyolojik aktivite gösterir veya hiç biyolojik aktivite göstermez. IL-1 betanın hem işlenmemiş hem de olgun formları hücreden dışarı aktarılır.
IL-1 alfa ve IL-1 beta, etkilerini ek olarak IL-1ra'yı bağlayan immünoglobulin süper ailesi reseptörleri aracılığıyla gösterir. 80 kDa transmembran tip I reseptörü (IL-1 RI), T hücreleri, fibroblastlar, keratinositler, endotel hücreleri, sinovyal astar hücreleri, kondrositler ve hepatositlerde eksprese edilir. 68 kDa transmembran tip II reseptörü (IL-1 RII), B hücreleri, nötrofiller ve kemik iliği hücrelerinde eksprese edilir. İki IL-1 reseptör tipi, hücre dışı alanlarında yaklaşık %28 homoloji gösterir ancak tip II reseptörün yalnızca 29 aa'lık bir sitoplazmik alana sahip olması, buna karşın tip I reseptörün ise 213 aa sitoplazmik alana sahip olması açısından önemli ölçüde farklılık gösterir. IL-1 RII, IL-1'e yanıt olarak sinyal vermiyor gibi görünüyor ve IL-1 fonksiyonunu zayıflatan bir tuzak reseptör olarak işlev görebilir. IL-1 reseptör yardımcı proteini (IL-1 RAcP), IL-1 RI ile birleşir ve IL-1 RI sinyal iletimi için gereklidir. IL-1ra, IL-1'in rekabetçi bir inhibitörü olarak işlev gören, salgılanan bir moleküldür. Hem IL-1 RI hem de IL-1 RII'nin çözünür formları, insan plazmasında, sinoviyal sıvılarda ve birkaç insan hücre hattının şartlandırılmış ortamında tespit edilmiştir. Ek olarak, çözünür IL-1 RII'ye benzeyen IL-1 bağlayıcı proteinler, aşı ve inek çiçeği virüsleri tarafından kodlanır.
Tipik veriler
|
pg/ml |
Aşırı doz |
Ortalama |
Düzeltildi |
|
|
0.00 |
0.0651 |
0.0701 |
0.0676 |
|
|
15.63 |
0.1104 |
0.1143 |
0.1124 |
0.0448 |
|
31.25 |
0.1660 |
0.1609 |
0.1635 |
0.0959 |
|
62.50 |
0.2623 |
0.2676 |
0.2650 |
0.1974 |
|
125.00 |
0.4740 |
0.4650 |
0.4695 |
0.4019 |
|
250.00 |
0.8593 |
0.8316 |
0.8455 |
0.7779 |
|
500.00 |
1.5070 |
1.6060 |
1.5565 |
1.4889 |
|
1000.00 |
2.7780 |
2.8080 |
2.7930 |
2.7254 |
Hassasiyet
|
Test İçi Hassasiyet |
Testler Arası Hassasiyet |
|||||
|
Örnek Numarası |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Ortalama(pg/ml) |
18.9 |
93.0 |
290.2 |
17.4 |
97.5 |
280.7 |
|
Standart Sapma |
1.0 |
4.5 |
16.9 |
2.3 |
8.5 |
14.6 |
|
Değişim Katsayısı (%) |
5.3 |
4.9 |
5.8 |
6.1 |
6.1 |
5.7 |
Tahliller Arası Hassasiyet (Tahliller arası hassasiyet) Tahlil içi hassasiyeti değerlendirmek için bilinen konsantrasyona sahip üç numune, bir plaka üzerinde altı kez test edildi.
Ani Kurtarma
Ani artış geri kazanımı, sağlıklı fare serum numunesine 3 düzeyde fare IL-1 beta eklenmesiyle değerlendirildi. Katkısız serum bu deneyde boş olarak kullanıldı.
İyileşme %81 ila %111 arasında değişiyordu ve genel ortalama iyileşme %98'di.
İyileşme %81 ila %111 arasında değişiyordu ve genel ortalama iyileşme %98'di.
Örnek Değerler
| Örnek Matris | Örnek Değerlendirildi | Aralık (pg/ml) | Tespit edilebilir (%) | Tespit Edilebilir Ortalama (pg/ml) |
|---|---|---|---|---|
| Serum | 30 | tarih-3.66 | 13 | 1.08 |
Serum/Plazma – Görünüşte sağlıklı farelerden alınan otuz numune, bu tahlilde IL-1β varlığı açısından değerlendirildi. Donörlerin tıbbi geçmişi mevcut değildi. bilinmiyor = tespit edilemez. Hassasiyetin altında ölçülen numunelerin tespit edilemez olduğu kabul edilir.
Yeni Ürünler
