Kit ELISA de Super Sensibilidade Mouse IL-1β
Principais recursos e detalhes
- Especificação:
- Sensibilidade:
- Faixa de curva padrão:
- Gradiente de curva padrão:
- Número de incubações:
- Volume de amostra:
- Tipo de ensaio:
- Duração da Operação:
-
Marca:
GATO.NÃO. : AEMSS0029
US$ Por favor escolha
US$ Por favor escolha
Tamanho:
Trilha, tamanho em massa ou solicitações personalizadas entre em contato conosco
Detalhes do produto
Plano de fundo
A família de proteínas da interleucina 1 (IL-1) consiste em IL-1 alfa, IL-1 beta e o antagonista do receptor IL-1 (IL-1ra). IL-1 alfa e IL-1 beta ligam-se aos mesmos receptores de superfície celular e compartilham funções biológicas. A IL-1 não é produzida por células não estimuladas de indivíduos saudáveis, com exceção dos queratinócitos da pele, algumas células epiteliais e certas células do sistema nervoso central. Contudo, em resposta a agentes inflamatórios, infecções ou endotoxinas microbianas, observa-se um aumento dramático na produção de IL-1 por macrófagos e vários outros tipos de células. IL-1 beta desempenha um papel central nas respostas imunológicas e inflamatórias, remodelação óssea, febre, metabolismo de carboidratos e fisiologia do GH/IGF-I. A produção inadequada ou prolongada de IL-1 tem sido implicada em uma variedade de condições patológicas, incluindo sepse, artrite reumatóide, doença inflamatória intestinal, leucemia mielóide aguda e crônica, diabetes mellitus dependente de insulina, aterosclerose, lesão neuronal e doenças relacionadas ao envelhecimento.
IL-1 alfa e IL-1 beta são polipeptídeos estruturalmente relacionados que apresentam aproximadamente 25% de homologia no nível de aminoácidos (aa). Ambos são sintetizados como precursores de 31 kDa que são subsequentemente clivados em proteínas maduras de aproximadamente 17,5 kDa. A clivagem do precursor IL-1 beta pela Caspase-1/ICE é um passo fundamental na resposta inflamatória. Nem IL-1 alfa nem IL-1 beta contêm um peptídeo sinal hidrofóbico típico, mas as evidências sugerem que esses fatores podem ser secretados por vias não clássicas. Uma porção de IL-1 alfa não processada pode ser apresentada na membrana celular e pode reter atividade biológica. A forma precursora de IL-1 beta, ao contrário do precursor de IL-1 alfa, apresenta pouca ou nenhuma atividade biológica em comparação com a forma processada. Tanto as formas não processadas como as maduras de IL-1 beta são exportadas da célula.
IL-1 alfa e IL-1 beta exercem seus efeitos através de receptores da superfamília de imunoglobulinas que também se ligam a IL-1ra. O receptor transmembranar tipo I de 80 kDa (IL-1 RI) é expresso em células T, fibroblastos, queratinócitos, células endoteliais, células do revestimento sinovial, condrócitos e hepatócitos. O receptor transmembranar tipo II de 68 kDa (IL-1 RII) é expresso em células B, neutrófilos e células da medula óssea. Os dois tipos de receptores de IL-1 apresentam aproximadamente 28% de homologia nos seus domínios extracelulares, mas diferem significativamente porque o receptor do tipo II tem um domínio citoplasmático de apenas 29 aa, enquanto o receptor do tipo I tem um domínio citoplasmático de 213 aa. IL-1 RII não parece sinalizar em resposta a IL-1 e pode funcionar como um receptor chamariz que atenua a função de IL-1. A proteína acessória do receptor de IL-1 (IL-1 RAcP) associa-se ao IL-1 RI e é necessária para a transdução do sinal IL-1 RI. IL-1ra é uma molécula secretada que funciona como um inibidor competitivo de IL-1. Formas solúveis de IL-1 RI e IL-1 RII foram detectadas em plasma humano, fluidos sinoviais e meios condicionados de diversas linhagens celulares humanas. Além disso, as proteínas de ligação à IL-1 que se assemelham à IL-1 RII solúvel são codificadas pelos vírus vacínia e varíola bovina.
IL-1 alfa e IL-1 beta são polipeptídeos estruturalmente relacionados que apresentam aproximadamente 25% de homologia no nível de aminoácidos (aa). Ambos são sintetizados como precursores de 31 kDa que são subsequentemente clivados em proteínas maduras de aproximadamente 17,5 kDa. A clivagem do precursor IL-1 beta pela Caspase-1/ICE é um passo fundamental na resposta inflamatória. Nem IL-1 alfa nem IL-1 beta contêm um peptídeo sinal hidrofóbico típico, mas as evidências sugerem que esses fatores podem ser secretados por vias não clássicas. Uma porção de IL-1 alfa não processada pode ser apresentada na membrana celular e pode reter atividade biológica. A forma precursora de IL-1 beta, ao contrário do precursor de IL-1 alfa, apresenta pouca ou nenhuma atividade biológica em comparação com a forma processada. Tanto as formas não processadas como as maduras de IL-1 beta são exportadas da célula.
IL-1 alfa e IL-1 beta exercem seus efeitos através de receptores da superfamília de imunoglobulinas que também se ligam a IL-1ra. O receptor transmembranar tipo I de 80 kDa (IL-1 RI) é expresso em células T, fibroblastos, queratinócitos, células endoteliais, células do revestimento sinovial, condrócitos e hepatócitos. O receptor transmembranar tipo II de 68 kDa (IL-1 RII) é expresso em células B, neutrófilos e células da medula óssea. Os dois tipos de receptores de IL-1 apresentam aproximadamente 28% de homologia nos seus domínios extracelulares, mas diferem significativamente porque o receptor do tipo II tem um domínio citoplasmático de apenas 29 aa, enquanto o receptor do tipo I tem um domínio citoplasmático de 213 aa. IL-1 RII não parece sinalizar em resposta a IL-1 e pode funcionar como um receptor chamariz que atenua a função de IL-1. A proteína acessória do receptor de IL-1 (IL-1 RAcP) associa-se ao IL-1 RI e é necessária para a transdução do sinal IL-1 RI. IL-1ra é uma molécula secretada que funciona como um inibidor competitivo de IL-1. Formas solúveis de IL-1 RI e IL-1 RII foram detectadas em plasma humano, fluidos sinoviais e meios condicionados de diversas linhagens celulares humanas. Além disso, as proteínas de ligação à IL-1 que se assemelham à IL-1 RII solúvel são codificadas pelos vírus vacínia e varíola bovina.
Dados típicos
|
pg/ml |
OD |
Média |
Corrigido |
|
|
0.00 |
0.1280 |
0.1360 |
0.1320 |
|
|
1.56 |
0.1530 |
0.1724 |
0.1627 |
0.0307 |
|
3.13 |
0.1902 |
0.2052 |
0.1977 |
0.0657 |
|
6.25 |
0.2792 |
0.2809 |
0.2801 |
0.1481 |
|
12.50 |
0.4370 |
0.4454 |
0.4412 |
0.3092 |
|
25.00 |
0.7625 |
0.7219 |
0.7422 |
0.6102 |
|
50.00 |
1.3050 |
1.3190 |
1.3120 |
1.1800 |
|
100.00 |
2.5070 |
2.4660 |
2.4865 |
2.3545 |
Precisão
|
Precisão intra-ensaio |
Precisão Inter-ensaio |
|||||
|
Número da amostra |
S1 |
S2 |
S3 |
S1 |
S2 |
S3 |
|
22 |
22 |
22 |
6 |
6 |
6 |
|
|
Média (pg/ml) |
1.8 |
9.7 |
29.2 |
1.8 |
9.7 |
29.4 |
|
Desvio Padrão |
0.030 |
0.005 |
0.002 |
0.032 |
0.005 |
0.002 |
|
Coeficiente de Variação (%) |
5.5 |
4.7 |
4.5 |
5.7 |
4.8 |
4.6 |
Recuperação de pico
A recuperação do pico foi avaliada adicionando 3 níveis de IL-1 beta de camundongo em amostra de soro de camundongo saudável. O soro não enriquecido foi utilizado como branco nesta experiência.
A recuperação variou de 81% a 111%, com uma recuperação média geral de 98%.
A recuperação variou de 81% a 111%, com uma recuperação média geral de 98%.
Valores de amostra
| Matriz de Amostra | Amostra avaliada | Faixa (pg/ml) | Detectável (%) | Média de detectável (pg/ml) |
|---|---|---|---|---|
| Soro | 30 | 0,18-3,93 | 100 | 1.47 |
Soro/Plasma – Trinta amostras de camundongos aparentemente saudáveis foram avaliadas quanto à presença de IL-1 beta neste ensaio. Nenhum histórico médico estava disponível para os doadores.
Novos produtos
