c-Jun Polyklonaler Kaninchen-Antikörper
WB | 1:500 - 1:1000 |
IHC | 1:100 - 1:200 |
IF/ICC | 1:50 - 1:200 |
IP | 1:10 - 1:100 |
FC | 1:100 - 1:300 |
Beschreibung | Polyklonaler Kaninchen-Antikörper gegen c-Jun |
Spezifität | Erkennt endogene Mengen an c-Jun-Protein. |
Antikörpertyp | Primärer Antikörper |
Immunogen | KLH-konjugiertes synthetisches Peptid, das eine Sequenz innerhalb der zentralen Region von menschlichem c-Jun umfasst. Die genaue Reihenfolge ist urheberrechtlich geschützt. |
Reinigung | Der Antikörper wurde durch Immunogenaffinitätschromatographie gereinigt. |
Molekulargewicht | Voraussichtlich: 35 kD; Beobachtet: 43 kD |
Form/Puffer | Flüssigkeit aus 0,42 % Kaliumphosphat, 0,87 % Natriumchlorid, pH 7,3, 30 % Glycerin und 0,01 % Natriumazid. |
Alternative Namen | Transkriptionsfaktor AP-1; Aktivatorprotein 1; AP1; Protoonkogen c-Jun; V-jun Aviäres Sarkomvirus 17-Onkogen-Homolog; S. 39 |
Gensymbol | JUNI |
Entrez Gene | 3725 (Mensch); 16476(Maus); 24516(Ratte) |
SwissProt | P05412 (Mensch); P05627(Maus); P17325(Ratte) |
*Klonnummer, Reaktivität, Quelle/Host und Klonalität finden Sie oben im Abschnitt Produktname und Hauptfunktionen.

Western-Blot-Analyse der c-Jun-Expression in Ganzzelllysaten von PC3 (A) und H1688 (B). (Vorhergesagte Bandengröße: 35 kD; beobachtete Bandengröße: 43 kD)

Immunhistochemische Analyse der c-Jun-Färbung in einem formalinfixierten, in Paraffin eingebetteten Gewebeschnitt bei menschlichem Brustkrebs. Der Schnitt wurde mittels wärmevermittelter Antigengewinnung mit Natriumcitratpuffer (pH 6,0) vorbehandelt. Anschließend wurde der Schnitt mit dem Antikörper bei Raumtemperatur inkubiert und mithilfe eines HRP-konjugierten Kompaktpolymersystems nachgewiesen. Als Chromogen wurde DAB verwendet. Anschließend wurde der Schnitt mit Hämatoxylin gegengefärbt und mit DPX fixiert.

Immunfluoreszenzanalyse der c-Jun-Färbung in RAW264.7-Zellen. Formalinfixierte Zellen wurden mit 0,1 % Triton X-100 in TBS für 5-10 Minuten permeabilisiert und mit 3 % BSA-PBS für 30 Minuten bei Raumtemperatur blockiert. Die Zellen wurden mit dem primären Antikörper in 3 % BSA-PBS sondiert und über Nacht bei 4 °C in einer versteckten Kammer inkubiert. Die Zellen wurden mit PBST gewaschen und mit einem AREX® Fluor 488 -konjugierten Sekundärantikörper (grün) in PBS bei Raumtemperatur im Dunkeln inkubiert. Phalloidin - AREX® Fluor 594 wurde zum Färben von Aktinfilamenten (rot) verwendet. Zur Färbung der Zellkerne (blau) wurde DAPI verwendet.

Immunpräzipitation von c-Jun aus 0,5 mg HEK293T-Ganzzellextraktlysat unter Verwendung von 5 µg Anti-c-Jun-Antikörper und 50 µl magnetischen Protein-G-Beads (+). Der Kontrolle (-) wurde kein Antikörper zugesetzt. Der Antikörper wurde unter Rühren mit Protein-G-Kügelchen 10 Minuten lang inkubiert, in RIPA-Puffer verdünntes HEK293T-Ganzzellextrakt-Lysat wurde zu jeder Probe gegeben und weitere 10 Minuten unter Rühren inkubiert. Die Proteine wurden durch Zugabe von 40 μl SDS-Ladepuffer eluiert und 10 Minuten lang bei 70 °C inkubiert; 10 µl jeder Probe wurden auf einem SDS-PAGE-Gel aufgetrennt, auf eine Nitrozellulosemembran übertragen, mit 5 % BSA blockiert und mit Anti-c-Jun Antibody sondiert.

ChIP-Analyse menschlicher Endothelzellen (EA.hy926), 10 Stunden lang bei 4 °C inkubiert. Vernetzung (X-ChIP) mit Formaldehyd für 10 Minuten. Positivkontrolle: Position 89340150-89340297 in Chromosom 11 (hat eine validierte c-Jun-Stelle). Negative Kontrolle: Igr5-Intron 3 (enthält keine c-Jun-Bindungsstelle). Nachweisschritt: Real-time PCR.
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